免疫細胞化学用試薬

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IgG試薬
IgG試薬
RA21005

保管温度: 2 °C - 4 °C

... 希釈免疫組織化学5-10 ug/ml 免疫蛍光法:5-15 ug/ml 免疫原BSA結合豚ACTH(副腎皮質刺激ホルモン)。 保存方法本製品は供給されたまま2℃-4℃で12ヶ月間保存可能である。再構成後、安定性を高めるために分注し、-20℃で保存するか、適切な抗菌剤とともに4℃で保存する。凍結融解サイクルは避けてください。 出荷冷凍(ポーラーパック) フォーマット B: 凍結乾燥 種の反応性ヒト、マウス、ラット エントレッツ: 5443 UniProt:P01189 ACTHは下垂体から分泌され、副腎からのコルチゾールの放出を刺激する。 ...

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Neuromics
β-エンドルフィン用試薬
β-エンドルフィン用試薬
RA21004

保管温度: 2 °C - 4 °C

... 希釈免疫組織化学5-10 ug/ml 免疫蛍光法:5-15 ug/ml 免疫原: BSA結合ヒトβエンドルフィン 保存本製品は供給されたまま、2℃-4℃で12ヶ月間保存可能である。再構成後、安定性を高めるため、分注し、-20℃で保存するか、適切な抗菌剤とともに4℃で保存する。凍結融解サイクルは避けてください。 出荷冷凍(ポーラーパック) 種の反応性ヒト、マウス、ラット βエンドルフィンは内因性オピオイドペプチドで、muオピオイド受容体と相互作用し、モルヒネと同様に鎮痛作用を示します。 ...

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Neuromics
α-インターネキシン用試薬
α-インターネキシン用試薬
MO22154

... α-インターネキシンはクラスIVの中間フィラメントタンパク質で、当初は2つの異なる研究グループによって、当時よく知られていた主要なニューロフィラメント "トリプレット "サブユニットであるNF-L、NF-M、NF-Hと共役することから発見された。このサブユニットはニューロンでのみ発現し、ニューロン発生の初期には大量に発現するが、発生が進むにつれて多くのニューロンで発現量が低下する。一部のニューロンは、NF-L、NF-M、NF-Hの非存在下でα-インターネキシンを発現するが、ほとんどの成熟ニューロンは4つのタンパク質すべてを発現する。このα-internexin抗体は、実験的軸索切断後の顔面ニューロンにおけるα-internexinのアップレギュレーションと、その後の軸索再生におけるダウンレギュレーションを明らかにすることが、査読付き論文で示されている。この抗体はまた、前頭側頭葉型痴呆の特異的な病型であるニューロフィラメント封入体病の患者の同定と分類に用いられる標準試薬でもある。最後に、内分泌性自己免疫のある患者の血液中にα-インターネキシンに対する循環抗体が存在するかどうかを確認するためにも使用されている。 ...

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Neuromics
IgG試薬
IgG試薬
GT22107

保管温度: -20 °C - 4 °C

... Glial Fibrillary Acidic Protein (GFAP)は、SDS-PAGEで〜50kDaのタンパク質として検出される主要な中枢神経系タンパク質であり、通常、単一遺伝子からの転写産物あるいはin vivoでのタンパク質分解断片であるやや低分子量のバンドと関連している。GFAPは中枢神経系ではアストロサイトと他のグリア、末梢神経節ではサテライト細胞、末梢神経では非骨髄化シュワン細胞に強く特異的に発現し、神経幹細胞のマーカーとしても有用である。アストロサイトは多くの損傷や疾患状態に反応し、「アストログリオーシス」または「グリア反応」の存在をもたらす。GFAP抗体は、この反応の一部を形成する反応性アストロサイトの研究に広く用いられている。これらの細胞は正常アストロサイトよりもGFAP抗体ではるかに強く染色されるからである。GFAPはまた、中枢神経系の損傷後の神経線維再生の障壁の一部を形成しているらしい、アストロサイトが豊富な構造、いわゆるグリア性瘢痕の主要な構成要素を形成している。神経幹細胞はしばしばGFAPを強く発現するが、神経細胞やオリゴデンドロサイトに成長すると、その多くはGFAPを失う。最後に、アレキサンダー病はGFAP遺伝子のタンパク質コード領域の点突然変異によって引き起こされることが最近明らかになった。ローゼンタール線維はアストロサイトに見られるGFAPを含む細胞質封入体である。 ...

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Neuromics
抗体試薬
抗体試薬
CH22139

保管温度: -20 °C - 4 °C

... α-シヌクレインはシヌクレインタンパク質ファミリーの一員であり、他の2つのメンバーはβシヌクレインとγシヌクレインである。α-シヌクレインはもともと魚類の魚雷の電気器官から主要なシナプス小胞関連タンパク質として単離され、α-シヌクレインの直接のホモログはすべての脊椎動物で見つかっている。その後の研究で、α-シヌクレインの発現はヒトの脳のいくつかの病態と結びつき、パーキンソン病のレビー小体の主要な構成要素となっている。α-シヌクレインの点突然変異は、家族性パーキンソン病のいくつかの型の原因であることが証明された。α-シヌクレインはまた、びまん性レビー小体病患者のレビー小体や、多系統萎縮症および筋萎縮性側索硬化症患者の脳のグリア細胞内の封入体にも見いだされている。 ...

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