アクチビンＡ試薬 11348-AC series

研究用組織用プロテイン

エンドトキシンレベル - LAL法によるタンパク質1μgあたり0.01EU未満。 活性 - K562ヒト慢性骨髄性白血病細胞におけるヘモグロビン発現誘導能で測定。Schwall, R.H.ら (1991) Method Enzymol.198:340.この効果のED50は0.200-1.20ng/mLである。 出典 - チャイニーズハムスター卵巣細胞株、CHO由来アクチビンAタンパク質 N末端配列 解析 - Gly311 構造・形態 - ジスルフィド結合ホモダイマー 予想分子量 - 13 kDa (モノマー) SDS-PAGE - 14 kDa, 還元条件下 24 kDa、非還元条件 アクチビンとインヒビンはサイトカインのTGF-βスーパーファミリーのメンバーであり、組織の形態形成と修復、線維化、炎症、神経発生、造血、生殖系機能、発がんなど、幅広い生物学的プロセスに関与している(1-7)。アクチビンとインヒビンは前駆体タンパク質として産生される。それらのアミノ末端プロペプチドはタンパク質分解的に切断され、生理活性タンパク質のジスルフィド結合二量体の形成を促進する(8, 9)。アクチビンは様々なβサブユニット（哺乳類ではβA、βB、βC、βE）の非グリコシル化ホモ二量体またはヘテロ二量体であり、インヒビンはユニークなαサブユニットとβサブユニットの一つとのヘテロ二量体である。アクチビンAは2本のβA鎖のホモ二量体で広く発現している。βAサブユニットはβBまたはβCサブユニットとヘテロ二量体化し、それぞれアクチビンABとアクチビンACを形成することもできる(10)。14kDaの成熟ヒトβA鎖は、ウシ、ネコ、マウス、ブタ、ラットのβAとアミノ酸配列が100％同一である。